实验室研究发现与痴呆相关蛋白缠结的薄弱点

研究人员在实验室实验中，通过封堵tau蛋白上的一个微小接触点，抑制了与痴呆相关的蛋白纤维生长。这一发现为探索如何阻断异常构象蛋白的传播提供了更精准的靶点。

tau蛋白通常帮助支撑神经细胞的内部骨架。在阿尔茨海默病和额颞叶痴呆中，它可能异常折叠并聚集成缠结，诱导其他tau分子形成相同构象。

来自西北大学和加利福尼亚大学圣巴巴拉分校的团队发现，新加入的tau蛋白会先在一个主要“热点”处附着于现有纤维，然后与不断生长的结构排列一致。

这一位点周围的水似乎有助于推动该过程。实验和计算机模拟表明，tau分子相遇时，一层独特的帽状水层会被释放，促使它们结合。添加化学标记以封堵这一热点能够抑制纤维生长，而封堵其他位置的效果要小得多。

这是一项早期实验室成果，并非痴呆治疗方法。实验使用的是一种经过截短和工程改造、携带疾病相关突变的tau蛋白。研究人员仍需确定，这一机制是否适用于不同形式的tau蛋白，以及能否在大脑中安全地阻断它。